激酶重組蛋白在信號轉導中的主要作用是什么？

　　激酶重組蛋白是一類催化蛋白質磷酸化反應的酶。它能把腺苷三磷酸上的γ-磷酸轉移并共價結合到特定蛋白質分子中某些絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸殘基的羥基上，從而改變底物蛋白質及激酶的構象和活性。蛋白激酶內都存在一個同源的由約270個氨基酸殘基構成的催化結構區。在細胞信號傳導、細胞周期調控等系統中，各種蛋白激酶形成了縱橫交錯的網絡，在細胞的生命活動中起了廣泛的作用。

　　激酶重組蛋白可聚集成組、家族和亞家族，伴隨序列相似性和生物化學功能的增加。激酶進化樹圖顯示出這些催化區之間的序列相似性：兩個激酶間沿分支的距離與兩個序列間的差異成正比。已經標記七種主要組別，并用不同顏色進行區分。在信號轉導中主要作用有兩個方面：其一是通過磷酸化調節蛋白質的活性，磷酸化和去磷酸化是絕大多數信號通路組分可逆激活的共同機制，有些蛋白質在磷酸化后具有活性，有些則在去磷酸化后具有活性；其二是通過蛋白質的逐級磷酸化，使信號逐級放大，引起細胞反應。

　　激酶重組蛋白的兩種檢測方法如下：

　　放射性同位素法：

　　使用放射性同位素方法有諸多優點：它是直接檢測的方法，放射性同位素的靈敏度很高，測試結果非常準確，被認為是蛋白激酶生化活性檢測的“金標準”。因此，至今還有很多人繼續使用放射性同位素作為檢測激酶活性的方法。放射性同位素方法主要有膜過濾法和接近閃爍計數法兩類。

　　非均相非放射性同位素法：

　　由于放射性同位素存在上述一些缺點，科學家們開發了眾多的非放射性激酶檢測方法，包括酶聯免疫法、高效液相色譜法、質譜法、核磁共振波譜法、毛細管電泳等。